한국생명공학연구원(원장 복성해) 세포스위치단백질구조연구단이 활성산소에 의해 손상된 세포 내 단백질을 수선하는 기작을 최초로 규명했으며, 연구결과가 세계적인 학술지 네이쳐 구조생물학지(Nature Struct Biol.) 5월호 표지에 주요논문으로 게재됐다. 생명연 세포스위치단백질구조연구단장 류성언 박사는 「열충격단백질-33」의 삼차구조를 규명하고 여러가지 생화학적 기능연구를 수행해서 단백질이 산화·환원상태에 따라 기능이 변환돼 손상된 세포 내 단백질들을 수선하는 기작을 정확히 설명했다고 밝혔다. 연구결과는 4월6일 류성언 연구팀이 세계적 학술지인 Cell에 발표한 「옥시-R 단백질의 구조스위치연구」와 함께 활성산소에 의한 세포기능스위치 기작의 이해에 공헌한 것으로 평가되고 있다. 또 암, 치매 등 활성산소와 직접적으로 연관되는 질병들의 이해에도 도움을 줬다. 활성산소가 세포 내에서 과량 생성되거나 외부로부터 유입되면 여러 단백질들을 무작위적으로 변형시켜 세포에 유해한 영향을 미친다. 「열충격단백질-33」은 세포 내에 활성산소가 증가하면 이를 감지하고 활성산소에 의해 풀어헤쳐진 단백질에 선택적으로 결합해서 수선하는 역할을 한다. 류성언 박사팀은 「열충격단백질-33」이 2개의 도메인(Domain)으로 구성돼 있고 도메인에 각각 2개씩 존재하는 4 개의 시스테인 잔기(Cystein Residue)들이 2개의 도메인 사이에 하나의 아연원자를 중심으로 비공유결합을 이루고 있는 것을 발견했다. 시스테인 잔기들이 활성산소를 감지해 이황화결합을 이루게 되면 아연원자와의 결합이 깨져 2개의 도메인이 펼쳐지게 되고 활성산소에 의해서 손상된 단백질들을 수선할 수 있는 기능을 갖추게 된다는 것을 설명했다. 시스테인 아미노산 잔기(cystein residue)는 단백질을 구성하고 있는 20가지의 아미노산 잔기 중의 하나로 2개의 시스테인 잔기는 서로 가까이 있을 때 황원자간의 이황화결합을 이룰 수 있다. 042-860-4149 <Chemical Daily News 2001/05/04> |
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[첨가제] 인계 산화방지제에 의한 포장용 폴리올레핀의 안정화 | 1993-08-01 |
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