과학기술부 창의적연구진흥사업단 류성언 박사팀이 인체의 활성산소가 세포기능을 스위치하는 정확한 Mechanism을 세계 최초로 밝혀냈다. 한국생명공학연구원 세포스위치단백질구조연구단장 류성언 박사는 대표적 산화환원 스위치단백질인 「Oxy-R」의 산화된 상태와 환원된 상태에서의 삼차구조를 규명해 단백질폴드 자체가 산화·환원 상태에 따라 스위치됨을 발견했다고 발표했다. 「옥시-R」 단백질은 활성산소에 의한 세포의 산화적 스트레스를 감지해 항산화 단백질의 전사를 촉진하는 전사인자이다. 류성언 박사팀은 「옥시-R」이 활성산소를 감지하는 기작과 활성화되는 기작을 알아내는데 성공해 연구 결과가 과학 전분야에서 인용지수(Impact Factor) 최상위권에 있는 학술지인 Cell의 4월6일자에 국내 최초로 게재됐다. Cell은 생명과학 전반의 완성된 연구결과를 주로 취급하는 학술지이며 인용지수가 Nature나 Science보다 높다. 활성산소는 세포에 유해한 기능과 함께 여러가지 세포기능 조절의 핵심적인 메신저로 사용되는데 지금까지는 활성산소의 작용기작에 대한 정확한 이해가 부족했으나 류성언 박사팀의 연구결과로 활성산소가 세포내의 단백질 구조를 완전히 변화시켜 단백질의 기능을 바꾼다는 것이 증명됐다. 단백질의 구조는 아미노산 서열에 의해 결정되는 것으로 열역학적 운동으로 인해 약간 변화할 수 있지만 전체적인 구조인 단백질폴드는 크게 변하지 않는 것으로 알려졌는데 활성산소가 단백질폴드 자체도 스위치한다는 것이 증명돼 학계의 주목을 받고 있다. 「옥시-R」의 단백질구조 변화는 활성산소에 의한 이황화 결합에 의해 일어나는데 환원된 상태에서는 2개의 시스테인 아미노산 잔기(Cystein Residue)가 삼차구조상에서 멀리 떨어져 있다가 이들이 활성산소에 의해 공유결합을 형성하면서 단백질폴드를 스위치하는 것이 밝혀졌다. 류성언 박사팀의 연구 결과는 국내 기초과학 연구분야의 큰 성과로 활성산소에 의해 조절되는 세포현상을 이해하는데 기여했을 뿐만 아니라 암·치매 등 활성산소와 직접적으로 연관되는 질병의 이해에도 중요한 공헌을 한 것으로 평가되고 있다. 류성언 박사팀은 「옥시-R」에 관한 연구 이외에도 최근 다른 산화·환원 스위치단백질인 「열충격단백질-33」의 삼차구조를 규명해 관련 논문이 Nature 구조생물학지에 게재될 예정이다. 단백질들의 스위치 기작은 세포의 산화·환원 상태나 활성산소의 레벨에 따라 기능이 켜지거나 꺼질 수 있는 스위치 단백질의 디자인에 핵심정보를 제공했고 류성언 박사팀은 현재 세포기능의 인위적인 조절목적으로 사용될 수 있는 새로운 스위치단백질들을 디자인하는 연구를 진행중이다. 세포 스위치단백질은 세포의 성장, 사멸, 방어 등의 기능을 전환하는 조절단백질이다. 특히, 외부의 자극에 의해 큰 삼차구조 변화를 일으키는 단백질들은 일상생활의 스위치와 같이 on/off 기작을 가지는 것으로 파악되고 있다. 세포기능 스위치는 외부의 자극에 반응해 세포의 핵심기능이 조절되는 현상이다. 활성산소는 반응성이 강한 산소의 유도체들을 통칭하는데 세포에 유해한 효과와 함께 세포의 핵심기능을 조절하고 있음이 알려졌다. 세포의 활성산소는 노화의 주원인으로 인정되고 있으며 암, 치매 등의 질병에 직접적으로 관여한다. 전사인자는 유전자로부터 단백질을 만들기 위한 첫단계로 DNA의 정보로부터 RNA가 만들어지는 것을 전사(Transcription)라고 하며 세포 내외의 자극에 의해 전사를 촉진하는 단백질을 전사인자(Transcription factor)라고 부른다. 시스테인 아미노산 잔기(Cystein Residue)는 단백질을 구성하고 있는 20가지의 아미노산 잔기 중의 하나로 2개의 시스테인 잔기는 서로 가까이 있을 때 황원자간의 이황화 결합을 이룰 수 있다. 단백질폴드(Fold)는 단백질이 생체 안에서 용수철 모양으로 말리거나 접혀서 고유의 입체구조를 형성하는 과정이다. <Chemical Daily News 2001/04/09> |
제목 | 날짜 | 첨부 | 스크랩 |
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[제약] 활성산소 국제 심포지엄 개최 | 2002-09-13 | ||
[제약] 활성산소에 의한 단백질 손상 수선기작 규명 | 2001-05-04 |
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